تهیه و شناسایی نانوذرات نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل و بررسی پیوند آن با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید(DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA) و سرم آلبومین گاوی (BSA) به روشهای متفاوت طیفنورسنجی
محورهای موضوعی : شیمی تجزیهفرشته امیری 1 , مرضیه صادقی 2 , طاهره شکری 3
1 - دانش آموخته کارشناسی ارشد، دانشگاه پیام نور، مرکز خوی، ایران
2 - استادیار شیمی تجزیه، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
3 - دانشجوی کارشناسی ارشد تجزیه ، دانشکده شیمی، دانشگاه رازی، کرمانشاه، ایران
کلید واژه: DNA, سرم آلبومین گاوی, سرم آلبومین انسانی, نانوذرات نقره عاملدارشده باBSATP, مطالعات اسپکتروسکوپی, داکینگ مولکولی,
چکیده مقاله :
نانوذه های نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs با روشهای طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه (FTIR)، طیف های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیفنورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم کنش نانوذرات با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA) گاوی با روش های طیفنورسنجی UV-Vis، طیف سنجی فلورسانس، طیف دورنگنمایی دورانی (CD)، اندازهگیری گرانروی و داکینک مولکولی بررسی شد. دادههای طیفی دورنگنمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به تغییر در ساختار DNA میشود که نشاندهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره های BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عاملهای ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و دادههای آزمایشی، برهم کنش قابلتوجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs با HSA و BSA مشاهده شد. نتایج دادههای CD نشان داد که صورتبندی مولکولهای HSA و BSA بهطور قابلتوجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر میکند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزونبراین، با توجه به دادههای ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آبگریزی نقش پایهای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش های رقابتی نشاندهنده های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II پیوند شده است. نانوذه های نقره عاملدارشده با 4-بنزنسولفونامیدتیوفنل (BSATP-AgNPs) تهیه و تشکیل نانوذرات BSATP-AgNPs با روشهای طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه (FTIR)، طیف های رزونانس مغناطیسی (1H NMR)، میکروسکوپی عبوری الکترونی (TEM) و طیفنورسنجی UV-Vis شناسایی شد. برهم کنش نانوذرات با دیاکسیریبونوکلوئیک اسید (DNA) و سرم آلبومین انسانی (HSA ) و سرم آلبومین (BSA) گاوی با روش های طیفنورسنجی UV-Vis، طیف سنجی فلورسانس، طیف دورنگنمایی دورانی (CD)، اندازهگیری گرانروی و داکینک مولکولی بررسی شد. دادههای طیفی دورنگنمایی دورانی نشان داد که پیوند نانوذرات با DNA منجر به تغییر در ساختار DNA میشود که نشاندهنده حالت پیوند شیار جزیی است. در فلورسانس نانوذره های BSATP-AgNPs در حضور مقادیر متفاوت DNA کاهش شدت مشاهده شد. عاملهای ترمودینامیکی نشان داد که پیوند یونی نقش اصلی را در پیوند نانوذرات به DNA دارند. مطالعه های داکینگ مولکولی نیز حاکی از وجود شیار جزئی پیوند است. با توجه به نتایج و دادههای آزمایشی، برهم کنش قابلتوجهی بین نانوذرات BSATP-AgNPs با HSA و BSA مشاهده شد. نتایج دادههای CD نشان داد که صورتبندی مولکولهای HSA و BSA بهطور قابلتوجهی در حضور نانوذرات BSATP-AgNPs تغییر میکند. مقادیر ΔH0 منفی و ΔS0 مثبت نشان داد که برهم کنش عمده بین نانوذرات و HSA پیوند های هیدروژنی و نیروهای ضعیف واندروالس است. افزونبراین، با توجه به دادههای ترمودینامیکی (آنتالپی منفی و تغییرات آنتروپی مثبت)، آبگریزی نقش پایهای در پیوند نانوذرات به BSA ایفا کرده است. نتایج آزمایش های رقابتی نشاندهنده های جایگاه پیوند تایید کرد که نانوذرات BSATP-AgNPs به سرم آلبومین انسانی در مکان I زیرگروه IIA و به BSA در مکان II پیوند شده است.
In this article, silver nanoparticles capped with 4- benzenesulfonamideaminothiophenol (BSATP-AgNP) were synthesized. The formation of synthesized nanoparticles was characterized by UV–Vis spectroscopy, FTIR, TEM, and NMR. The interactions between the silver nanoparticles with calf-thymus DNA, human serum albumin (HAS) and bovine serum albumin (BSA) were investigated by UV-Vis spectroscopy, fluorescence spectroscopy, circular dicroism (CD) spectroscopy, viscosity measurements, and molecular docking studies. Circular dicroism data showed that binding of BSATP-AgNPs to DNA resulted in changes in the structure and conformation of DNA. This indicates a minor groove mode of binding. Fluorimeteric studies showed a decrease in fluorescence intensity of the BSATP-AgNPs in the presence of increasing amounts of DNA solution. The results of CD data indicate that the conformation of HSA and BSA molecules is changed significantly in the presence of BSATP-AgNPs. The negative ΔH and ΔS values indicate that the main interactions between BSATP-AgNPs and HSA were hydrogen bonding and weak van der Waals forces. The results of the site marker competitive experiment confirmed that the BSATP AgNPs can bind to HSA located within site I (subdomain IIA) and BSA within site II. The experimental results were in agreement with the results obtained via a molecular docking study. This study provided important insight into the interaction of BSATP-AgNPs with DNA and serum albumin, facilitating further investigation on the pharmacological behavior of BSATP-AgNPs.
[1] Opar, A; Nat. Rev. Drug Discov. 8(6), 437-8, 2009.
[2] Yezhelyev, M.V; Gao, X.; Xing, Y.; Al-Hajj, A.; Nie, S.; O’Regan, R.M.; Lancet Oncol. 7, 657-667, 2006.
[3] Choi, Y.H; Han, H.K.; J. Pharm. Investig. 48, 43–60, 2018.
[4] CHAN, H.K.; Adv. Drug Deliver. Rev. 63(6), 405-40, 2011.
[5] Russell, A.D.; Hugo, W.B.; “7 Antimicrobial activity and action of silver”, Progress in Medicinal Chemistry, Elsevier, UK, 1994.
[6] Lee, S.H.; Jun, B.H.; Int. J. Mol. Sci. 20, 865-889, 2019,
[7] Chugh, H.; Sood, D.; Chandra, I.; Tomar, V.; Dhawan, Chandra, G.; Artif. Cells Nanomed. Biotechnol, 46, 1210-1220, 2018.
[8] Ravindran, A.; Chandran, P.; Khan, S.S.; Colloids Surf. B 105, 342–352, 2013.
[9] Basu, S.; Jana, S.; Pande, S.; Pal, T.; J. Colloid Interface Sci. 321, 288–293, 2008.
[10] Zheng, J.; Wu, X.; Wang, M.; Ran, D.; Xu, W.; Yang, J.; Talanta 74, 526–532, 2008.
[11] Rutkauskas, K.; Zubrienė, A.; Tumosienė, I.; Kantminienė, K.; Kažemėkaitė, M.; Smirnov, A.; Kazokaite, J.; Mourkunaite, V.; Capkauskaite, E.; Manakova, E.; Grazulis, S.; Zigmuntas, J.B.; Matulis, D.; Anhydrases Molecules 19, 17356-17380, 2014.
[12] Kalgutkar, A.S; JONES, R.M.; Sawant, A; “Sulfonamide as an essential functional group in drug design (Chap. 5)” in “Metabolism, Pharmacokinetics and Toxicity of Functional Groups: Impact of Chemical Building Blocks on ADMET, Edited by Dennis, A.S.”, Royal Society of Chemistry, UK, 2010.
[13] Kordestani, D.; Ph.D Thesis, Razi University, Kermanshah, Iran, 2013.
[14] Akdi, K.; Vilaplana, R.A.; Kamah, S.; González-Vílchez, F.; J. Inorg. Biochem. 99(6), 1360-1368, 2005.
[15] Amendola, V.; Bakr, O.M.; Stellacci, F.; Plasmonics 5(1), 85–97, 2010.
[16] Asker, F.W; Mahamad, Z.Z.; Eliwei, A.G.; Nief, O.A; Int. J Appl. Chem. 13(2), 169-177, 2017.
[17] Başar, E; Tunca, E; Bülbül, M; Kaya, M; J Enzyme Inhib. Med. Chem. 31(6), 1356–1361, 2016.
[18] Liu, Z.C.; Wang, B.D.; Yang, Z.Y.; Li, Y.; Qin, D.D.; Li, T.R.; Europ J Med. Chem. 44, 4477-4484, 2009.
[19] Shahabadi, N.; Amiri, S.; Zhaleh, H.; J Coord. Chem. 73, 1-17, 2020.
[20] Shi, S.; Liu, J.; Li, J.; Zheng, K.C.; Huang, X.M.; Tan, C.P.; Chen, L.M.; Ji, L.N.; J. Inorg. Biochem. 100, 385-395, 2006.
[21] Kumar, K.A.; Reddy, K.L.; Satyanaryana, S.; Transit. Metal Chem. 35, 713-720, 2010.
[22] Wolfe, A.R.; Meehan, T.; Nucleic Acids Res. 22, 3147-3150, 1994.
[23] Jalali, F.; Dorraji, P.; J. Pharm. Biomed. Anal. 70, 598-601, 2012.
[24] Kashanian, S.; Zeidali, S.H.; DNA Cell Biol. 30, 499-505, 2011.
[25] Lakowicz, J.R.; “Principles of fluorescence spectroscopy 2nd Ed.”, Springer, USA, 2013.
[26] Ross, P.D.; Subramanian, S.; Biochemistry 20, 3096-3102, 1981.
[27] Sahabadi, N.; Maghsudi, M.; Dyes and Pigm. 96(2), 377-382, 2013.
[28] Patra, A.K.; Nethaji, M.; Chakravarty, A.R.; J. Inorg. Biochem. 2007, 101(2), 233-244.
[29] Ahmadi, F.; Alizadeh, A.A.; Bakhshandeh, F.; Jafari, B.; Khodadadian, M.; Food Chem. Toxicol. 48(1), 29-36, 2010.
[30] Yang, H.; Xing-Ming W.; J. Mol. Struct. 1036, 51-55, 2013.
[31] Freifelder, D.M.; “Physical biochemistry: Applications to biochemistry and molecular biology”, 2nd Edition, Amazon Book, USA, 1982.
[32] Silverman, R.B.; Holiaday, M.W.; The organic chemistry of drug design and drug action. Academic press, 2014.
[33] Neidle, S. Nat. Prod. Rep. 18(3), 291-309, 2001.
[34] Shahabadi, N.; Hadidi, S.; Feizi, F.; Spectrochimica Acta A 138, 169–175, 2015.
[35] Abou-Zied, O.K; Al-Shishi, O.I.K; J. Am. Chem. Soc. 130 (32), 10793-10801, 2008.
[36] Permyakov, E.A.; Luminescent spectroscopy of proteins, CRC Press, USA, 1992.
[37] Keizer, J.; J. Am. Chem. Soc. 105, 1494-1498, 1983.
[38] Eftink, M.R.; Ghiron, C.A.; Biochemistry 16(25), 5546-5551, 1977.
[39] Boaz, H.; Rollefson, G.K.; J. Am. Chem. Soc. 72(8), 3435-3443, 1950.
[40] Dufour, C.; Dangles, O.; Biochim. Biophys. Acta (BBA), 1721(1), 164-173, 2005.
[41] Förster, T.; J. Biomed. Optics 17(1), 0110021-01100210, 2012.
[42] Greefield, N.J.; Fasman, G.D.; Biochemistry 8(10), 4108- 4116, 1969.
_||_[1] Opar, A; Nat. Rev. Drug Discov. 8(6), 437-8, 2009.
[2] Yezhelyev, M.V; Gao, X.; Xing, Y.; Al-Hajj, A.; Nie, S.; O’Regan, R.M.; Lancet Oncol. 7, 657-667, 2006.
[3] Choi, Y.H; Han, H.K.; J. Pharm. Investig. 48, 43–60, 2018.
[4] CHAN, H.K.; Adv. Drug Deliver. Rev. 63(6), 405-40, 2011.
[5] Russell, A.D.; Hugo, W.B.; “7 Antimicrobial activity and action of silver”, Progress in Medicinal Chemistry, Elsevier, UK, 1994.
[6] Lee, S.H.; Jun, B.H.; Int. J. Mol. Sci. 20, 865-889, 2019,
[7] Chugh, H.; Sood, D.; Chandra, I.; Tomar, V.; Dhawan, Chandra, G.; Artif. Cells Nanomed. Biotechnol, 46, 1210-1220, 2018.
[8] Ravindran, A.; Chandran, P.; Khan, S.S.; Colloids Surf. B 105, 342–352, 2013.
[9] Basu, S.; Jana, S.; Pande, S.; Pal, T.; J. Colloid Interface Sci. 321, 288–293, 2008.
[10] Zheng, J.; Wu, X.; Wang, M.; Ran, D.; Xu, W.; Yang, J.; Talanta 74, 526–532, 2008.
[11] Rutkauskas, K.; Zubrienė, A.; Tumosienė, I.; Kantminienė, K.; Kažemėkaitė, M.; Smirnov, A.; Kazokaite, J.; Mourkunaite, V.; Capkauskaite, E.; Manakova, E.; Grazulis, S.; Zigmuntas, J.B.; Matulis, D.; Anhydrases Molecules 19, 17356-17380, 2014.
[12] Kalgutkar, A.S; JONES, R.M.; Sawant, A; “Sulfonamide as an essential functional group in drug design (Chap. 5)” in “Metabolism, Pharmacokinetics and Toxicity of Functional Groups: Impact of Chemical Building Blocks on ADMET, Edited by Dennis, A.S.”, Royal Society of Chemistry, UK, 2010.
[13] Kordestani, D.; Ph.D Thesis, Razi University, Kermanshah, Iran, 2013.
[14] Akdi, K.; Vilaplana, R.A.; Kamah, S.; González-Vílchez, F.; J. Inorg. Biochem. 99(6), 1360-1368, 2005.
[15] Amendola, V.; Bakr, O.M.; Stellacci, F.; Plasmonics 5(1), 85–97, 2010.
[16] Asker, F.W; Mahamad, Z.Z.; Eliwei, A.G.; Nief, O.A; Int. J Appl. Chem. 13(2), 169-177, 2017.
[17] Başar, E; Tunca, E; Bülbül, M; Kaya, M; J Enzyme Inhib. Med. Chem. 31(6), 1356–1361, 2016.
[18] Liu, Z.C.; Wang, B.D.; Yang, Z.Y.; Li, Y.; Qin, D.D.; Li, T.R.; Europ J Med. Chem. 44, 4477-4484, 2009.
[19] Shahabadi, N.; Amiri, S.; Zhaleh, H.; J Coord. Chem. 73, 1-17, 2020.
[20] Shi, S.; Liu, J.; Li, J.; Zheng, K.C.; Huang, X.M.; Tan, C.P.; Chen, L.M.; Ji, L.N.; J. Inorg. Biochem. 100, 385-395, 2006.
[21] Kumar, K.A.; Reddy, K.L.; Satyanaryana, S.; Transit. Metal Chem. 35, 713-720, 2010.
[22] Wolfe, A.R.; Meehan, T.; Nucleic Acids Res. 22, 3147-3150, 1994.
[23] Jalali, F.; Dorraji, P.; J. Pharm. Biomed. Anal. 70, 598-601, 2012.
[24] Kashanian, S.; Zeidali, S.H.; DNA Cell Biol. 30, 499-505, 2011.
[25] Lakowicz, J.R.; “Principles of fluorescence spectroscopy 2nd Ed.”, Springer, USA, 2013.
[26] Ross, P.D.; Subramanian, S.; Biochemistry 20, 3096-3102, 1981.
[27] Sahabadi, N.; Maghsudi, M.; Dyes and Pigm. 96(2), 377-382, 2013.
[28] Patra, A.K.; Nethaji, M.; Chakravarty, A.R.; J. Inorg. Biochem. 2007, 101(2), 233-244.
[29] Ahmadi, F.; Alizadeh, A.A.; Bakhshandeh, F.; Jafari, B.; Khodadadian, M.; Food Chem. Toxicol. 48(1), 29-36, 2010.
[30] Yang, H.; Xing-Ming W.; J. Mol. Struct. 1036, 51-55, 2013.
[31] Freifelder, D.M.; “Physical biochemistry: Applications to biochemistry and molecular biology”, 2nd Edition, Amazon Book, USA, 1982.
[32] Silverman, R.B.; Holiaday, M.W.; The organic chemistry of drug design and drug action. Academic press, 2014.
[33] Neidle, S. Nat. Prod. Rep. 18(3), 291-309, 2001.
[34] Shahabadi, N.; Hadidi, S.; Feizi, F.; Spectrochimica Acta A 138, 169–175, 2015.
[35] Abou-Zied, O.K; Al-Shishi, O.I.K; J. Am. Chem. Soc. 130 (32), 10793-10801, 2008.
[36] Permyakov, E.A.; Luminescent spectroscopy of proteins, CRC Press, USA, 1992.
[37] Keizer, J.; J. Am. Chem. Soc. 105, 1494-1498, 1983.
[38] Eftink, M.R.; Ghiron, C.A.; Biochemistry 16(25), 5546-5551, 1977.
[39] Boaz, H.; Rollefson, G.K.; J. Am. Chem. Soc. 72(8), 3435-3443, 1950.
[40] Dufour, C.; Dangles, O.; Biochim. Biophys. Acta (BBA), 1721(1), 164-173, 2005.
[41] Förster, T.; J. Biomed. Optics 17(1), 0110021-01100210, 2012.
[42] Greefield, N.J.; Fasman, G.D.; Biochemistry 8(10), 4108- 4116, 1969.
