مطالعه برهمکنش بین نانو خوشه‌های طلا با پوشش گلوتاتیون و آلبومین سرم گاوی با روش طیف‌سنجی
محورهای موضوعی : سایر
زهرا شجاعی فرد
1
,
بهرام همتی نژاد
2
1 - بخش شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران
2 - بخش شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران
کلید واژه: پروتئین سرم آلبومین گاوی, طیف سنجی فلورسنس, نانو خوشه طلا,
چکیده مقاله :
برهمکنش نانو خوشه های طلا GSH-AuNCs با آلبومین سرم گاوی (BSA) با استفاده از طیف‌سنجی فلورسانس مورد بررسی قرار گرفت. ثابت های خاموش کننده و پارامترهای اتصال (ثابت اتصال و تعداد محل های اتصال) با روش خاموش کردن فلورسانس تعیین شدند. پارامترهای ترمودینامیکی محاسبه‌شده (ΔG، ΔH و ΔS) تأیید کردند که واکنش اتصال عمدتاً توسط واندروالس و برهم‌کنش‌های پیوند هیدروژنی هدایت می‌شود. طراحی آزمایش رقابتی با نشانگر های استاندارد نشان می‌دهد که این نانو خوشه ها می‌توانند به سایت I آلبومین متصل شوند.
The interactions of Gold nanoclusters capped with glutathione (GSH-AuNCs) with bovine serum albumin (BSA) have been studied by fluorescence spectroscopic technique at pH 7.4. The quenching constants and binding parameters (binding constants and number of binding sites) were determined by fluorescence quenching method. The obtained results revealed the presence of a static type of quenching mechanism in the binding of GSH-AuNCs with BSA. Based on the thermodynamic parameters extracted from the fluorescence data, it was shown that binding of GSH-AuNCs to BSA was driven mainly by van der Waals and hydrogen bonding interactions. The displacement experiment shows that GSH-AuNCs can bind to the subdomain IIA (site I) of albumin.
1. D. Tian, Z. Qian, Y. Xia, and C. Zhu, Langmuir 28, 3945 (2012).
2. K.-Y. Pu, Z. Luo, K. Li, J. Xie, and B. Liu, J. Phys. Chem. C 115, 13069 (2011).
3. Z. Shojaeifard, B. Hemmateenejad, and M. Shamsipur, ACS Appl. Mater. Interfaces 8, 15177 (2016).
4. Y. Wang, Y. Cui, Y. Zhao, R. Liu, Z. Sun, W. Li, and X. Gao, Chem. Commun. 48, 871 (2012).
5. X. Wu, X. He, K. Wang, C. Xie, B. Zhou, and Z. Qing, Nanoscale 2, 2244 (2010).
6. C. Wang, Y. Wang, L. Xu, X. Shi, X. Li, X. Xu, H. Sun, B. Yang, and Q. Lin, Small 9, 413 (2013).
7. Y. Tao, Z. Li, E. Ju, J. Ren, and X. Qu, Chem. Commun. 49, 6918 (2013).
8. T. Chen, S. Xu, T. Zhao, L. Zhu, D. Wei, Y. Li, H. Zhang, and C. Zhao, ACS Appl. Mater. Interfaces 4, 5766 (2012).
9. Z. Sun, Y. Wang, Y. Wei, R. Liu, H. Zhu, Y. Cui, Y. Zhao, and X. Gao, Chem. Commun. (Camb). 47, 11960 (2011).
10. D. Shangguan, Z. Tang, P. Mallikaratchy, Z. Xiao, and W. Tan, ChemBioChem 8, 603 (2007).
11. J. Li, X. Zhong, F. Cheng, J. R. Zhang, L. P. Jiang, and J. J. Zhu, Anal. Chem. 84, 4140 (2012).
12. L. Shang, R. M. Dörlich, V. Trouillet, M. Bruns, and G. U. Nienhaus, Nano Res. 5, 531 (2012).
13. C. Zheng, H. Wang, W. Xu, C. Xu, J. Liang, and H. Han, Spectrochim. Acta - Part A Mol. Biomol. Spectrosc. 118, 897 (2014).
14. O. Khani, H. R. Rajabi, M. H. Yousefi, A. A. Khosravi, M. Jannesari, and M. Shamsipur, Spectrochim. Acta Part A Mol. Biomol. Spectrosc. 79, 361 (2011).
15. M. D. Aseman, S. Aryamanesh, Z. Shojaeifard, B. Hemmateenejad, and S. M. Nabavizadeh, Inorg. Chem. 58, 16154 (2019).
16. B. Hemmateenejad and S. Yousefinejad, J. Mol. Struct. 1037, 317 (2013).
17. S. Ranjbar, Y. Shokoohinia, S. Ghobadi, N. Bijari, S. Gholamzadeh, N. Moradi, M. R. Ashrafi-Kooshk, A. Aghaei, and R. Khodarahmi, Sci. World J. 2013, 1 (2013).
18. T. Chakraborty, I. Chakraborty, S. P. Moulik, and S. Ghosh, Langmuir 25, 3062 (2009).
19. Z. Luo, X. Yuan, Y. Yu, Q. Zhang, D. T. Leong, J. Y. Lee, and J. Xie, J. Am. Chem. Soc. 134, 16662 (2012).
20. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy, Third (2006).
21. L. Shang, Y. Wang, J. Jiang, and S. Dong, Langmuir 23, 2714 (2007).
22. S. H. D. P. Lacerda, J. J. Park, C. Meuse, D. Pristinski, M. L. Becker, A. Karim, and J. F. Douglas, ACS Nano 4, 365 (2010).
23. A. Selva Sharma and M. Ilanchelian, J. Phys. Chem. B 119, 9461 (2015).
24. G. Scatchard, Ann. N. Y. Acad. Sci. 51, 660 (1949).
