بررسی خصوصیات ساختاری و فیلوژنی پروتئین سیتوکروم P450 در حشرات

محورهای موضوعی : آفات گیاهی

ثمین صدیق ¹

1 - استادیار، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد ورامین-پیشوا، دانشکده کشاورزی، گروه گیاهپزشکی، ورامین، ایران

تاریخ دریافت : 1394/03/20 تاریخ پذیرش : 1394/09/24 تاریخ انتشار : 1394/12/01

کلید واژه: بیوانفورماتیک, سیتوکروم P450 (cyp), درخت فیلوژنی, حشرات, تجزیه و تحلیل ساختاری,

چکیده مقاله :

آنزیم های سیتوکروم P450 (cyps) منواکسیژناز های حاوی هِم هستند که در متابولیسم مواد داخلی و خارجی دخالت دارند. آن ها شامل یک بالاخانواده از آنزیم ها هستند که در موجودات مختلف مانند پستانداران، گیاهان، باکتری ها و حشرات یافت می شوند. cyp ها متنوع بوده و سوبسترا های زیادی را متابولیزه می کنند، اما ساختار آن ها بسیار حفاظت شده است. در این مطالعه، تجزیه و تحلیل بیوانفورماتیکی آنزیم های P450 در سی گونه از حشرات متعلق به خانواده های مختلف انجام گرفت. بر اساس موتیف های به دست آمده از ابزار های MEME و MAST، 3 موتیف در تمام حشرات مشترک بود. آنالیز ساختاری هفت گونه از حشرات انتخاب شده توسط ابزار های ProtParam و SOPMA در پایگاه EXPASY انجام شد. ساختار سوم Drosophila melanogaster (شماره دسترسی: NP_525031) به عنوان حشره نمونه و شش گونه دیگر با استفاده از سرور Phyre2 و با استفاده از مدل “c4lxjA” (کد دسترسی: 4lxj) پیش بینی گردید. توالی پروتئین ها با استفاده از الگوریتم ClustalW توسط نرم افزار MEGA 6.06 هم تراز سازی شده و درخت فیلوژنی با استفاده از روش اتصال-همسایگی (NJ) ترسیم گردید. با توجه به نتایج، شباهت زیادی بین پروتئین هـای cyp در گونه های مختلف حشرات وجود دارند به طوری که احتمالا از یک جد مشترک مشتق شده اند. داده های به دست آمده پیش زمینه ای را برای مطالعات بیوانفورماتیکی راجع به عملکرد و تکامل این پروتئین در حشرات فراهم می آورد.

چکیده انگلیسی:

Cytochrome P450 (cyp) enzymes are heme-containing monooxygenases that catalyze metabolisms of various endogenous and exogenous compounds. They constitute a superfamily of enzymes present in various organisms including mammals, plants, bacteria, and insects. cyps are diverse and metabolize a wide variety of substrates, but their structures are largely conserved. In this study, bioinformatic analyses of P450 enzymes were performed in 30 insect species from different families. According to the conserved motifs obtained by MEME and MAST tools, three motifs were common in all insect species. The structural analyses of seven selected species of insects were investigated by ProtParam and SOPMA tools in ExPASy database. Tertiary structure of Drosophila melanogaster (Accession code: NP_525031) as an insect sample and six samples of other species were predicted by Phyre2 server using “c4lxjA” model (PDB accession code: 4lxj). The protein sequences were aligned with ClustalW algorithm by MEGA 6.06, and phylogenetic tree was constructed using the Neighbor-joining (NJ) method. According to the results, there is a high similarity among cyp proteins of different species in insects so that they should be derived from a common ancestor. The obtained data provides background of bioinformatic studies for the function and evolution of this protein in insects.