در بین روشهای درمانی مورد استفاده برای بیماریهای مرتبط با تجمعات آمیلوئیدی، روشهای مبتنی بر استفاده از ترکیبات طبیعی با خاصیت آنتی آمیلوئیدوژنیک بسیار مورد توجه قرار گرفته است. اگرچه مطالعات in vitro و in vivo زیادی دلالت بر توانایی مهار فیبریلاسیون توسط این ترکیبات دارد ولی مکانیسم عمل این ترکیبات با یکدیگر متفاوت میباشد. در این مطالعه، با استفاده از رنج وسیعی از تکنیکها شامل فلورسانس تیوفلاوین T و نایل رد، جذب قرمز کنگو، و میکروسکوپ نیروی اتمی توانایی ملکول طبیعی تاکسیفولین در مهار فرایند فیبریلاسیون پروتئین لیزوزیم سفیده ی تخم مرغ مورد بررسی قرار گرفت. نتایج حاصل نشان داد که تاکسیفولین از طریق اتصال به تجمعات پیش فیبریلی اثرات مهاری خود را اعمال می نماید. بعلاوه، اتصال تاکسیفولین باعث تغییر مسیر فیبریلاسیون به سمت ایجاد ساختارهای کروی زنجیره ای شکل بزرگ میشود که دارای محتوای صفحات بتا کم و سطوح آبگریز در دسترس اندک میگردد. همچنین سنجش میزان فلورسانس تیوفلاوین T نشان داد که توانایی اتصال تاکسیفولین به تجمعات پیش فیبریلی با رشد آنها و تشکیل تجمعات پروتوفیبریلی بزرگ در انتهای فاز رشد کاهش می یابد. به نظر میرسد که نتایج حاصل در طراحی مهارکننده های تجمع پروتئینی مرتبط با بیماریهای تحلیل برنده ی سیستم عصبی موثر باشد. Manuscript profile

بسیاری از مطالعات انجام شده در سالهای اخیر نشان میدهد که ترکیبات حلقوی پلی فنلی که به وفور در بسیاری از گیاهان وجود دارند قادر به مهار تشکیل فیبریلهای آمیلوئیدی هستند. با اینحال مکانیسم دقیقی که بدان وسیله این ترکیبات طبیعی روند تشکیل تجمعات آمیلوئیدی را تحت تاثیر قرار میدهند بطور کامل شناسائی نشده است. گیاه خارمریم (Silybum Marianum) از جمله گیاهان دارویی میباشد که دارای خواص درمانی بسیار زیادی است. عصاره حاصل از دانۀ این گیاه که تحت عنوان سیلیمارین نامیده میشود غنی از ترکیبات فلاونولیگنانی و فلاونوئیدی است. در این مطالعه، با استفاده از طیف وسیعی از تکنیکها شامل نشر فلورسانس نشانگرهای تیوفلاوین T و Nile red، سنجش میزان جذب قرمز کنگو، طیف سنجی دورنگ‌ نمایی دورانی، و میکروسکوپ نیروی اتمی، توانایی سیلیمارین در مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی پروتئین لیزوزیم سفیده تخم مرغ مورد بررسی قرار گرفت. نتایج ما نشان داد که سیلیمارین، بطور وابسته به غلظت، باعث مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی میشود. نتایج حاصل از میکروسکوپ نیروی اتمی نیز دلالت بر تشکیل فیبریلهای آمیلوئیدی در نمونه های کنترل داشت، حال آنکه نمونه های پروتئینی انکوبه شده در حضور سیلیمارین فاقد فیبریلهای آمیلوئیدی بوده و مقادیر جزئی از تجمعات پروتئینی بدون شکل در آنها مشاهده شد. براساس نتایج حاصل پیشنهاد میشود که ممانعت از برهمکنشهای آبگریز بین گونه های پروتئینیِ بطور نسبی بازشده، مکانیسمی است که بدان وسیله سیلیمارین باعث مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی در پروتئین لیزوزیم میشود. با اینحال مطالعات و آزمایشات بیشتری برای تعیین دقیق مکانیسم عمل سیلیمارین مورد نیاز میباشد. Manuscript profile